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Wie Ribosomen mit NAC zusammenarbeiten, um Proteine für das Membran-Docking zu markierenLongevity & Aging

Wie Ribosomen mit NAC zusammenarbeiten, um Proteine für das Membran-Docking zu markieren

Forscher nutzten Kryo-Elektronenmikroskopie, um erstmals eine atomare Ansicht der N-Myristoyltransferase 2 (NMT2) zu erfassen, die an einem Ribosom gemeinsam mit dem nascent polypeptide-associated complex (NAC) arbeitet. Sie stellten fest, dass NAC NMT2 aktiv an translatierende Ribosomen rekrutiert und dabei dessen Bindungseffizienz verdoppelt. Gemeinsam bilden NMT2 und NAC einen durchgehenden Kanal, der neu synthetisierte Proteine direkt vom ribosomalen Ausgangstunnel zur katalytischen Stelle von NMT2 leitet, wo eine Fettsäuremarkierung (Myristoylgruppe) angehängt wird. Eine ribosomale RNA-Klammer stabilisiert den Komplex zusätzlich. Dieser Prozess ist essenziell für die korrekte Lokalisierung von Proteinen an Zellmembranen und ist bei Krebs sowie Herzerkrankungen dysreguliert – was NMT2 zu einem vielversprechenden therapeutischen Zielprotein macht.

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